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ミオグロビン

ブリタニカ国際大百科事典 小項目事典

ミオグロビン
myoglobin
筋色素,筋肉ヘモグロビンともいう。筋肉中にあるヘモグロビンに似たヘム蛋白質。ヘモグロビンの4分の1ぐらいの分子量で1分子中にヘム1分子を含む。酸素に対する親和性が大きく,筋組織中に酸素を貯蔵する役目を果している

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デジタル大辞泉

ミオグロビン(myoglobin)
筋肉に含まれる、たんぱく質グロビンを含む色素ヘムとが結合した色素たんぱく質。代表的な鉄たんぱく質の一であり、ヘムたんぱく質に分類される。ヘモグロビンよりも酸素と結合する力が強く、筋肉中に酸素を貯蔵する。

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栄養・生化学辞典

ミオグロビン
 筋肉の色素タンパク質で,ヘムをもつ.分子量17k,アミノ酸153個からなる.筋肉に酸素を保持させる機能がある.

出典:朝倉書店
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世界大百科事典 第2版

ミオグロビン【myoglobin】
筋肉中にあって酸素分子を代謝に必要な時まで貯蔵する色素タンパク質。クジラアザラシ,イルカなど水中にもぐる哺乳類は大量の酸素を貯蔵しなければならないので,これらの筋肉にはとくに豊富に含まれている。一般に動物の筋肉が赤いのはこのタンパク質に由来する。酸素結合能がヘモグロビンより強いので,血中のヘモグロビンから酸素を受け取り貯蔵することができる。その構造と機能はヘモグロビンと類似性が高いが,ヘモグロビンが四量体であるのに対して単量体である点が大きな違いである。

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大辞林 第三版

ミオグロビン【myoglobin】
ヘモグロビンに類似した色素タンパク質の一種。ヘモグロビンより酸素親和性が高く、動物の筋肉中にあって酸素貯蔵体として機能する。

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日本大百科全書(ニッポニカ)

ミオグロビン
みおぐろびん
myoglobin
哺乳(ほにゅう)類の筋肉細胞内に含まれる赤色のヘムタンパク質で、ヘモグロビンの単量体によく似ている。濃い赤身の牛肉1グラム中に15ミリグラム程度含まれている。分子量は約1万7000で、アミノ酸153個が連なる1本のポリペプチド鎖(グロビン)と二価の鉄1原子を含む1個のプロトヘムからなる。等電点は水素イオン濃度指数(pH)6.9で、ヘモグロビンより水溶性が大きい。
 1960年イギリスのケンドルーとペルツがX線結晶解析法によってマッコウクジラのミオグロビンの立体構造を決定した。これがタンパク質の立体構造(三次構造)を解明した最初の例となり、前記の2人は1962年ノーベル化学賞を受賞した。ミオグロビン分子の大きさは45×35×25オングストローム(Å)で、全アミノ酸の77%が八つの部分(A、B、C、D、E、F、G、H)に分かれて安定な棒状のα(アルファ)-ヘリックス構造(ポリペプチド鎖がとりうる安定な螺旋(らせん)構造の一つ)を形成し、7か所の非螺旋部分(NA、AB、CD、EF、FG、GH、HC)で屈曲している。極性のアミノ酸はほとんどが分子表面にあり、非極性あるいは疎水性のものは分子内部に多い。ヘムは疎水性アミノ酸からなるポケットに分子表面に対して直角にはめ込まれており、ヘムの鉄には二つのヒスチジン側鎖が配位して二価鉄の酸化を防いでいる。結合した酸素分子は、これと反対側に配位し、もう一つのヒスチジン側鎖と水素結合をつくる。ヘモグロビンと比べ、酸素に対する親和性が大きく、一酸化炭素に対する親和性は小さい。酸素飽和曲線はヘモグロビンのシグモイド(傾いたS字形)と異なり双曲線で、アロステリック効果(タンパク質分子が一つの低分子との相互作用によって高次構造に変化を生じ、他の分子との相互作用に変化をきたすこと)を示さず、またボーア効果(酸素解離平衡のpH依存性)も示さない。
 ミオグロビンの生体内での役割は、ヘモグロビンによって運ばれてきた酸素を筋肉組織中に貯蔵しておくことと考えられている。ヘモグロビンのα鎖やβ(ベータ)鎖と構造が似ているので、共通の祖先遺伝子をもつと考えられるが、これから進化してきたそれぞれ別個の遺伝子に基づいて生合成される。
 なお、類似のヘムタンパク質が神経組織、マメ科植物の根粒、ゾウリムシ、酵母などにもあり、組織ヘモグロビンともいう。[野村晃司]
『Max Perutz著、黒田玲子訳『タンパク質――立体構造と医療への応用』(1995・東京化学同人) ▽有坂文雄著『スタンダード 生化学』(1996・裳華房) ▽Robert K. Murray著、上代淑人監訳『ハーパー・生化学』(1997・丸善)』

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精選版 日本国語大辞典

ミオグロビン
〘名〙 (myoglobin) 哺乳類の筋肉細胞内にあるヘモグロビンに似た赤色のヘム蛋白質。酸素を貯蔵する。

出典:精選版 日本国語大辞典
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化学辞典 第2版

ミオグロビン
ミオグロビン
myoglobin

ヘムタンパク質一種.酸素分子と可逆的に結合する.潜水ほ乳動物,鳥類の筋肉中に豊富に存在する.分子量は種によって異なるが1.6×104~1.8×104,153個のアミノ酸残基からなる1本のポリペプチド鎖と1分子のヘムからなり.ミオグロビン1分子は酸素1分子と結合する.酸素の結合する部位ヘム鉄である.酸素親和性はヘモグロビンより高いが,ヘモグロビンにみられるヘム間相互作用(ボーア効果)はない.酸素を血流中のヘモグロビンから受け取り,筋肉組織内での貯蔵あるいは運搬の役割を果たす.マッコウクジラから得られたものはアミノ酸配列順序,およびX線回折法により,立体構造まで決定されている.立体構造はヘモグロビンのβ鎖にきわめてよく似ているが,ヘモグロビンの構成要素ではない.

出典:森北出版「化学辞典(第2版)」
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